Меню

Форму сокращения мышцы при котором она развивает напряжение без изменения своей длины называют

Форму сокращения мышцы при котором она развивает напряжение без изменения своей длины называют

Выделяют несколько последовательных этапов запуска и осуществления мышечного сокращения.

1. Потенциал действия распространяется вдоль двигательного нервного волокна до его окончаний на мышечных волокнах.

2. Каждое нервное окончание секретирует небольшое количество нейромедиатора ацетилхолина.

3. Ацетилхолин действует на ограниченную область мембраны мышечного волокна, открывая многочисленные управляемые ацетилхолином каналы, проходящие сквозь белковые молекулы, встроенные в мембрану.

4. Открытие управляемых ацетилхолином каналов позволяет большому количеству ионов натрия диффундировать внутрь мышечного волокна, что ведет к возникновению на мембране потенциала действия.

5. Потенциал действия проводится вдоль мембраны мышечного волокна так же, как и по мембране нервного волокна.

6. Потенциал действия деполяризует мышечную мембрану, и большая часть возникающего при этом электричества течет через центр мышечного волокна. Это ведет к выделению из саркоплазматического ретикулума большого количества ионов кальция, которые в нем хранятся.

7. Ионы кальция инициируют силы сцепления между актиновыми и миозиновыми нитями, вызывающие скольжение их относительно друг друга, что и составляет основу процесса сокращения мыщц.

8. Спустя долю секунды с помощью кальциевого насоса в мембране саркоплазматического ретикулума ионы кальция закачиваются обратно и сохраняются в ретикулуме до прихода нового потенциала действия. Удаление ионов кальция от миофибрилл ведет к прекращению мышечного сокращения.

Далее мы обсудим молекулярные механизмы этого процесса.

мышечное сокращениеМиофибрилла в расслабленном и сокращенном состоянии. Показано (вверху), что актиновые нити (розовые) вдвинуты в пространства между миозиновыми нитями (красные). Сближение Z-дисков друг с другом (внизу).

Молекулярные механизмы мышечного сокращения

Механизм скольжения нитей для мышечного сокращения. На рисунке показан основной механизм мышечного сокращения. Показано расслабленное состояние саркомера (вверху) и сокращенное состояние (внизу). В расслабленном состоянии концы актиновых нитей, отходящие от двух последовательных Z-дисков, лишь незначительно перекрываются. Наоборот, в сокращенном состоянии актиновые нити втягиваются внутрь между миозиновыми так сильно, что их концы максимально перекрывают друг друга. При этом Z-диски притягиваются актиновыми нитями к концам миозиновых. Таким образом, мышечное сокращение осуществляется путем механизма скольжения нитей.

Что заставляет нити актина скользить внутрь среди нитей миозина? Это связано с действием сил, генерируемых при взаимодействии поперечных мостиков, исходящих от нитей миозина, с нитями актина. В условиях покоя эти силы не проявляются, однако распространение потенциала действия вдоль мышечного волокна приводит к выделению из саркоплазматическо-го ретикулума большого количества ионов кальция, которые быстро окружают миофи-бриллы. В свою очередь, ионы кальция активируют силы взаимодействия между нитями актина и миозина, в результате начинается сокращение. Для осуществления процесса сокращения необходима энергия. Ее источником являются высокоэнергетические связи молекулы АТФ, которая разрушается до АДФ с высвобождением энергии. В следующих разделах мы приведем известные детали молекулярных процессов сокращения.

Молекулярные особенности сократительных нитей

Миозиновая нить. Она состоит из множества молекул миозина, молекулярная масса каждой составляет около 480000. На рисунке показана отдельная молекула; и также — объединение многих молекул миозина в миозиновую нить, а также взаимодействие одной стороны этой нити с концами двух актиновых нитей.

Читайте также:  Ремонт стабилизатор напряжения юао

В состав молекулы миозина входят 6 полипептидных цепей: 2 тяжелые цепи с молекулярной массой около 200000 каждая и 4 легкие цепи с молекулярной массой около 20000 каждая. Две тяжелые цепи спирально закручиваются вокруг друг друга, формируя двойную спираль, которую называют миозиновым хвостом. С одного конца обе цепи изгибаются в противоположных направлениях, формируя глобулярную полипептидную структуру, называемую миозиновой головкой. Таким образом, на одном конце двойной спирали молекулы миозина образуются 2 свободные головки; 4 легкие цепи также включены в состав миозиновой головки (по 2 в каждой). Они помогают регулировать функцию головки во время мышечного сокращения.

мышечное сокращениеА. Молекула миозина.
Б. Объединение многих молекул миозина в одну миозиновую нить.
Показаны также тысячи миозиновых поперечных мостиков и взаимодействие их головок с прилежащими актиновыми нитями.

Миозиновая нить состоит из 200 или более отдельных молекул миозина. Видно, что хвосты молекул миозина объединяются, формируя тело нити, а многочисленные головки молекул выдаются наружу по сторонам тела. Кроме того, наряду с головкой в сторону выступает часть хвоста каждой миозиновой молекулы, образуя плечОу которое выдвигает головку наружу от тела, как показано на рисунке. Выступающие плечи и головки вместе называют поперечными мостиками. Каждый поперечный мостик может сгибаться в двух точках, называемых шарнирами. Один из них расположен в месте, где плечо отходит от тела миозиновой нити, а другой — где головка крепится к плечу. Движение плеча позволяет головке или выдвигаться далеко наружу от тела миозиновой нити, или приближаться к телу. В свою очередь, повороты головки участвуют в процессе сокращения, что обсуждается в следующих разделах.

Общая длина каждой миозиновой нити остается постоянной и равна почти 1,6 мкм. В самом центре миозиновой нити на протяжении 0,2 мкм поперечных мостиков нет, поскольку снабженные шарнирами плечи отходят в стороны от центра.

Сама миозиновая нить сплетена таким образом, что каждая последующая пара поперечных мостиков смещена в продольном направлении относительно предыдущей на 120°, что обеспечивает распределение поперечных мостиков во всех направлениях вокруг нити.

АТФ-азная активность миозиновой головки. Есть и другая особенность миозиновой головки, необходимая для мышечного сокращения: миозиновая головка функционирует как фермент АТФ-аза. Как объясняется далее, это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления высокоэнергетической связи для процесса сокращения.

Актиновая нить. Актиновая нить состоит из трех белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина.

мышечное сокращениеАктиновая нить, состоящая из двух спиралевидных цепочек молекул F-актина и двух цепочек молекул тропомиозина, расположенных в желобках между цепочками актина.
К одному концу каждой молекулы тропомиозина прикреплен тропониновый комплекс, который запускает сокращение.

Основой актиновой нити являются две цепи белковой молекулы F-актина. Обе цепи закручиваются в спираль так же, как и молекула миозина.

Читайте также:  Напряжение для светодиодных ламп camelion

Каждая цепь двойной спирали F-актина состоит из полимеризованных молекул G-актина с молекулярной массой около 42000. К каждой молекуле G-актина прикреплена 1 молекула АДФ. Полагают, что эти молекулы АДФ являются активными участками на актиновых нитях, с которыми взаимодействуют поперечные мостики миозиновых нитей, обеспечивая мышечное сокращение. Активные участки на обеих цепях F-актина двойной спирали расположены со смещением таким образом, что вдоль всей поверхности актиновой нити встречается один активный участок примерно через каждые 2,7 нм.

Длина каждой актиновой нити — около 1 мкм. Основания актиновых нитей прочно встроены в Z-диски; концы этих нитей выступают в обоих направлениях, располагаясь в пространствах между миозиновыми молекулами.

Молекулы тропомиозина. Актиновая нить также содержит другой белок — тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина имеет молекулярную массу 70000 и длину 40 нм. Эти молекулы спирально оплетают спираль из F-актина. В состоянии покоя молекулы тропомиозина располагаются поверх активных участков актиновых нитей, препятствуя их взаимодействию с миозиновыми нитями, лежащему в основе сокращения.

Тропонин и его роль в мышечном сокращении. По ходу молекул тропомиозина к ним периодически прикреплены другие белковые молекулы, называемые тропонином. Они представляют собой комплексы трех слабосвязанных белковых субъединиц, каждая из которых играет специфическую роль в регуляции мышечного сокращения. Одна из субъединиц (тропонин I) имеет высокое сродство к актину, другая (тропонин Т) — к тропомиозину, третья (тропонин С) — к ионам кальция. Считают, что этот комплекс прикрепляет тропомиозин к актину. Высокое сродство тропонина к ионам кальция, как полагают, инициирует процесс сокращения, о чем говорится в следующей статье.

Видео физиология мышц и мышечного сокращения — профессор, д.м.н. П.Е. Умрюхин

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»

Источник



ВИДЫ МЫШЕЧНЫХ СОКРАЩЕНИЙ

date image2015-02-27
views image1004

facebook icon vkontakte icon twitter icon odnoklasniki icon

В зависимости от изменения длины мышечного волокна выде­ляют два типа его сокращения — изометрическое и изотониче­ское. Сокращение мышцы, при котором ее волокна укорачиваются при неизменном напряжении, называется изотоническим. Сокра-

щение мышцы, при котором ее напряжение возрастает, а длина мышечных волокон остается неизменной, называется изометриче­ским. В естественных условиях сокращения мышц являются сме­шанными — мышца обычно не только укорачивается, но изменяет­ся и ее напряжение. В зависимости от длительности выделяют одиночное и тетаническое сокращения мышцы.

Одиночное сокращение мышцы в эксперименте вызывают одиночным раздражением электрическим током мышцы или нервно­го волокна. В изотоническом режиме одиночное сокращение начи­нается через короткий скрытый (латентный) период, далее следует фаза подъема (фаза укорочения), затем фаза спада (фаза расслабления) (рис. 5.2). Обычно мышца укорачивается на 5-10% исходной длины. Длительность ПД мышечных волокон также варьирует и составляет 5-10 мс с учетом замедления фазы реполяризации в конце ее. Длительность одиночного сокращения , мышечного волокна вариабельна, она во много раз превышает продолжительность ПД. Мышечное волокно подчиняется закону «все или ничего», т.е. отвечает на пороговое и сверхпороговое раз­дражение одинаковым по величине одиночным сокращением. Од­нако сокращение целой мышцы зависит от силы раздражения при непосредственном раздражении мышцы и от числа нервных импуль­сов, поступающих к мышце при раздражении нерва. Пр’и непосредственном раздражении это связано с различной возбуди­мостью мышечных волокон и разным расстоянием их от раздража­ющих электродов. Увеличение силы раздражения ведет к увеличе­нию числа сокращающихся мышечных волокон.

Читайте также:  Катушка тесла снятие напряжения

Подобный эффект наблюдается и в естественных условиях -с увеличением числа возбужденных нервных волокон и частоты им­пульсов (к мышце поступает больше нервных импульсов — ПД) уве­личивается число сокращающихся мышечных волокон. При одиноч­ных сокращениях мышца утомляется незначительно.

Тетаническое сокращение это слитное длительное сокра­щение скелетной мышцы. В его основе лежит явление суммации одиночных мышечных сокращений. При нанесении на мышечное

волокно или непосредственно на мышцу двух быстро следующих друг за другом раздражений возникающее сокращение имеет боль­шую амплитуду и длительность. При этом нити актина и миозина дополнительно скользят друг относительно друга. Могут вовлекать­ся также в сокращение ранее не сокращавшиеся мышечные волок­на, если первый стимул вызвал у них подпороговую деполяризацию, а второй увеличивает ее до критической величины. Суммация со­кращений при повторном раздражении мышцы или поступлении к ней ПД возникает только в том случае, когда закончен рефрактер­ный период (после исчезновения ПД мышечного волокна).

При поступлении импульсов к мышце во время ее расслабле­ния возникает зубчатый тетанус, во время укорочения — глад­кий тетанус (рис. 5.3). Амплитуда тетануса больше величины максимального одиночного сокращения мышцы. Напряжение, раз­виваемое мышечными волокнами при гладком тетанусе, обычно в 2-4 раза больше, чем при одиночном сокращении, однако мышца быстрее утомляется. Мышечные волокна не успевают восстановить энергетические ресурсы, израсходованные во время сокращения.

Амплитуда гладкого тетануса увеличивается с возрастанием частоты стимуляции нерва. При некоторой <оптимальной) час­тоте стимуляции амплитуда гладкого тетануса наибольшая (опти-

мум частоты раздражения). При чрезмерно частой стимуляции нерва (более 100 имп/с) мышца расслабляется вследствие блока проведения возбуждения в нервно-мышечных синапсах — песси-мум Введенского (пессимум частоты раздражения). Пессимум Введенского можно получить и при прямом, но более частом раз­дражении мышцы (более 200 имп/с) (см. рис. 5.3). Пессимум Вве­денского не является результатом утомления мышцы или истоще­ния медиатора в синапсе, что доказывается фактом возобновления сокращения мышцы сразу же после уменьшения частоты раздра­жения. Торможение развивается в нервно-мышечном синапсе при раздражении нерва.

В естественных условиях мышечные волокна сокращаются в режиме зубчатого тетануса или даже одиночных последовательных сокращений. Однако форма сокращения мышцы в целом напомина­ет гладкий тетанус. Причины этого — асинхронность разрядов мо­тонейронов и асинхронность сократительной реакции отдельных мышечных волокон, вовлечение в сокращение большого их коли­чества, вследствие чего мышца плавно сокращается и плавно рас­слабляется, может длительно находиться в сокращенном состоя­нии за счет чередования сокращений множества мышечных волокон. При этом мышечные волокна каждой двигательной еди­ницы сокращаются синхронно.

Источник